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交聯劑的應用
交聯是通過共價鍵化學連接兩個或多個分子的過程。 該技術在與蛋白質和其他生物分子一起使用時通常稱為生物偶聯，是許多蛋白質組學方法的重要組成部分，包括為蛋白質印跡和 ELISA 創建可檢測探針以及研究蛋白質結構和相互作用的策略

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常用蛋白交聯試劑：

產品	貨號
Sulfo-SMCC	YZM000951
DSS（雙琥珀酰亞胺辛二酸酯）	JH0595
DSP（二硫雙(琥珀酰亞胺丙酸酯)），Lomant 試劑	JY1302

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交聯劑概念
交聯劑（或交聯劑）是含有兩個或多個反應末端的分子，它們能夠或化學連接到蛋白質或其他分子上的特定官能團（伯胺、巰基等）。 本文介紹了現有的交聯劑的化學性質和種類。

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交聯劑結構和化學概述
蛋白質官能團
盡管蛋白質結構復雜，包括 20 種不同氨基酸的組成和序列，但只有少數蛋白質官能團構成實際生物偶聯方法的可選靶標。事實上，只有四種蛋白質化學靶標占了絕大多數交聯和化學修飾技術：
※ 伯胺 (–NH2)：該基團存在于每條多肽鏈的 N 末端（稱為 α-胺）和賴氨酸 (Lys, K) 殘基的側鏈（稱為ε-胺）。由于其在生理條件下的正電荷，伯胺通常是蛋白質的外向（即在外表面上）；因此，它們通常可以在不使蛋白質結構變性的情況下進行偶聯。
※ 羧基 (-COOH)：該基團存在于每條多肽鏈的 C 末端以及天冬氨酸 (Asp, D) 和谷氨酸 (Glu, E) 的側鏈中。與伯胺一樣，羧基通常位于蛋白質結構的表面。
※ 巰基 (-SH)：該基團存在于半胱氨酸 (Cys, C) 的側鏈中。通常，作為蛋白質二級或三級結構的一部分，半胱氨酸通過二硫鍵 (-S-S-) 在其側鏈之間連接在一起。這些必須還原為巰基，以使它們可用于大多數類型的反應基團的交聯。
※ 羰基 (-CHO)：通過用偏高碘酸鈉氧化多糖翻譯后修飾（糖基化），可以在糖蛋白中產生酮基或醛基。

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此圖描述了免疫球蛋白 (IgG) 蛋白的一般結構。 重鏈和輕鏈通過非共價相互作用和共價鏈間二硫鍵結合在一起，形成雙邊對稱結構。 H 鏈和 L 鏈的 V 區包含免疫球蛋白 (Ig) 分子的抗原結合位點。 每個 Ig 單體含有兩個抗原結合位點，據說是二價的。 鉸鏈區是第一個和第二個 C 區結構域之間的 H 鏈區域，并通過二硫鍵連接在一起。 這種靈活的鉸鏈（存在于 IgG、IgA 和 IgD 中，但不存在于 IgM 或 IgE 中）區域允許兩個抗原結合位點之間的距離發生變化。 還顯示了幾個官能團，它們是實際生物偶聯的可選擇目標。
對于這些蛋白質官能團目標中的每一個，都存在一種到幾種類型的能夠靶向它們的反應基團，這些反應基團已被用作合成交聯和修飾試劑的基礎。

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